See veebileht kasutab küpsiseid kasutaja sessiooni andmete hoidmiseks. Veebilehe kasutamisega nõustute ETISe kasutustingimustega. Loe rohkem
Olen nõus
"Muu" projekt KBFI,KF-1
KBFI,KF-1 (512052) "Understanding Protein Misfolding and Aggregation by NMR (UPMAN)" (15.07.2004−14.07.2007); Vastutav täitja: Ago Samoson; Keemilise ja Bioloogilise Füüsika Instituut (partner); Finantseerija: Johann Wolfgang Goethe-Universitaet Frankfurt am Main; Eraldatud summa: 170 000 EUR.
512052
KBFI,KF-1
Understanding Protein Misfolding and Aggregation by NMR (UPMAN)
Understanding Protein Misfolding and Aggregation by NMR (UPMAN)
15.07.2004
14.07.2007
Teadus- ja arendusprojekt
Muu
SIXTH FRAMEWORK PROGRAMME PRIORITY 1 Life Sciences, Genomics and Biotechnology for Health
ETIS valdkondETIS alamvaldkondCERCS valdkondFrascati Manuali valdkondProtsent
4. Loodusteadused ja tehnika4.10. FüüsikaP260 Tahke aine: elektrooniline struktuur, elektrilised, magneetilised ja optilised omadused, ülijuhtivus, magnetresonants, spektroskoopia1.2. Füüsikateadused (astronoomia ja kosmoseteadus, füüsika ja teised seotud teadused)100,0
AsutusRiikTüüp
Johann Wolfgang Goethe-Universitaet Frankfurt am Main
PerioodSumma
15.07.2004−14.07.20072 659 929,00 EEK (170 000,45 EUR)
170 000,45 EUR

TMR on põhimõtteliselt võimeline atomaarsel tasemel uurima proteiini iseloomulikku struktuuri agregatsioonil, pakkimisel või deformeerumisel. UPMAN projekti eesmärgiks on valkude struktuursete olekute uurimine alates nende vabadest monomeersetest olekutest kuni lahustuvate oligomeerideni ja fibrillaarsete agregaatide lähteolekuteni, mis on vajalik valkude üldiste seaduspärasuste mõistmiseks nende kõrgema struktuuri ja agregatsiooni kujunemisel. Arendatakse välja uued arvutuslikud meetodid, mis võimaldavad uurida mõnede bioloogiliselt huvitavate objektide disorganiseeritud ansambleid.
NMR is in principle able to probe at atomic level the structural characteristics of the different states of a protein en route on the pathways of folding, misfolding or aggregation. The UPMAN project aims to study structural states of proteins, ranging from highly flexible unfolded monomers to soluble oligomers and precursors of fibrillar aggregates, relevant to understanding protein misfolding and aggregation. Novel NMR and computational tools will be developed able to investigate the disorganised ensembles characteristic of some of the most interesting and biologically relevant species.