See veebileht kasutab küpsiseid kasutaja sessiooni andmete hoidmiseks. Veebilehe kasutamisega nõustute ETISe kasutustingimustega. Loe rohkem
Olen nõus
"Sihtfinantseerimine" projekt SF0180071s07
SF0180071s07 "Proteiini kinaasid ja fosfataasid kui molekulaarsed lülitid (1.01.2007−31.12.2012)", Mart Loog, Tartu Ülikool, Loodus- ja tehnoloogiateaduskond, Tartu Ülikooli Tehnoloogiainstituut.
SF0180071s07
Proteiini kinaasid ja fosfataasid kui molekulaarsed lülitid
Protein kinases and phosphatases as molecular switches
1.01.2007
31.12.2012
Teadus- ja arendusprojekt
Sihtfinantseerimine
ValdkondAlamvaldkondCERCS erialaFrascati Manual’i erialaProtsent
1. Bio- ja keskkonnateadused1.1. BiokeemiaP310 Proteiinid, ensümoloogia1.5. Bioteadused (bioloogia, botaanika, bakterioloogia, mikrobioloogia, zooloogia, entomoloogia, geneetika, biokeemia, biofüüsika jt50,0
1. Bio- ja keskkonnateadused1.1. BiokeemiaB191 Taimebiokeemia1.5. Bioteadused (bioloogia, botaanika, bakterioloogia, mikrobioloogia, zooloogia, entomoloogia, geneetika, biokeemia, biofüüsika jt25,0
1. Bio- ja keskkonnateadused1.1. BiokeemiaB225 Taimegeneetika1.5. Bioteadused (bioloogia, botaanika, bakterioloogia, mikrobioloogia, zooloogia, entomoloogia, geneetika, biokeemia, biofüüsika jt25,0
PerioodSumma
01.01.2007−31.12.20071 716 000,00 EEK (109 672,39 EUR)
01.01.2008−31.12.20082 160 000,00 EEK (138 049,16 EUR)
01.01.2009−31.12.20091 993 536,00 EEK (127 410,17 EUR)
01.01.2010−31.12.20101 881 200,00 EEK (120 230,59 EUR)
01.01.2011−31.12.2011124 850,00 EUR
01.01.2012−31.12.2012153 620,00 EUR
773 832,31 EUR

Valkude fosforüleerimine-defosforüleerimine on tähtis molekulaarne lülitusmehhanism, mis reguleerib enamikku rakuprotsessidest eukarüootides. Rakkudes leidub sadu proteiini kinaase ja fosfataase, kuid nende substraatvalkudest on tänaseks vähesed identifitseeritud. Käesoleva uurimissuuna aluseks on uudne lähenemine, mis kinaaside substraatvalkude otsingut oluliselt kiirendab. Strateegia baseerub mass-spektromeetrial ning keemilis-geneetilisel kinaasi tehnoloogial, mille abil on võimalik identifitseerida kinaaside substraatvalke kasutades muteeritud kinaase, mis seovad substraadina modifitseeritud ATP-analooge. See võimaldab otseselt fosforüleerida uuritava kinaasi substraate ekstraktides ilma segavate signaalideta sarnastelt kinaasidelt. Plaanime uurida mitmeid protsesse eukarüootsetes mudelites: fosforüleerimislülitusi, mis reguleerivad erinevaid protsesse S. cerevisiae's ja teiseks, õhulõhede sulgumist reguleerivaid lülitusi Arabidopsises.
Protein phosphorylation by protein kinases combined with counteracting dephosphorylation by phosphatases is a major molecular switch mechanism that regulates the cellular processes in eukaryotes. There are hundreds of protein kinases and phosphatases in cells an, but so far, only a very small fraction of their targets have been identified. We intend to apply mass-spectrometry-based techniques combined with an analog-sensitive kinase technology for large scale protein kinase and phosphatase target discovery. These new chemical genetic methods use kinases with modified ATP-binding pockets and ATP-analogs of small inhibitors designed to exclusively fit the modified kinase. Such design allows identification of kinase targets in vivo and in cell extracts without cross-reaction from other closely related kinases. We will focus on mapping phosphorylation switches of Saccharomyces cerevisiae and kinase-phosphatase networks involved in plant stomatal closure in Arabidopsis thaliana.