See veebileht kasutab küpsiseid kasutaja sessiooni andmete hoidmiseks. Veebilehe kasutamisega nõustute ETISe kasutustingimustega. Loe rohkem
Olen nõus
"Personaalse uurimistoetuse järeldoktori toetus" projekt PUTJD906
PUTJD906 "Kromatiini komplekside struktuuriuuringud (1.01.2020−31.12.2022)", Priit Eek, Tallinna Tehnikaülikool, Loodusteaduskond, Keemia ja biotehnoloogia instituut.
PUTJD906
Kromatiini komplekside struktuuriuuringud
Structural studies of chromatin complexes
1.01.2020
31.12.2022
Teadus- ja arendusprojekt
Personaalse uurimistoetuse järeldoktori toetus
ETIS klassifikaatorAlamvaldkondCERCS klassifikaatorFrascati Manual’i klassifikaatorProtsent
1. Bio- ja keskkonnateadused1.1. BiokeemiaP310 Proteiinid, ensümoloogia1.6 Bioteadused70,0
1. Bio- ja keskkonnateadused1.1. BiokeemiaP320 Nukleiinhappesüntees, proteiinisüntees 1.6 Bioteadused30,0
PerioodSumma
01.01.2020−31.12.202049 360,00 EUR
49 360,00 EUR

Eukarüootsetes rakkudes on DNA keritud ümber histoonvalkude, moodustades ühikuid, mida nimetatakse nukleosoomideks. Need pakitakse omakorda kõrgemat järku struktuurideks ehk kromatiiniks. DNA pakkimine mõjutab otseselt geenide avaldumist ning taoline regulatsioon on raku elutalitluseks hädavajalik. Selle süsteemi häired on seotud paljude patoloogiate, eriti vähiga. Kromatiini struktuursuse määravad ära histoonvalkude modifikatsioonid, mida viivad läbi spetsiaalsed ensüümkompleksid. Käesoleva projekti raames uuritakse, kuidas need multimeersed ensüümid oma natiivse substraadi, nukleosoomi ära tunnevad ja sellega seonduvad. Töös kasutatakse makromolekulide kristallograafiat ja krüo-elektronmikroskoopiat, et määrata uuritavate ensüüm/nukleosoom-komplekside ruumilised struktuurid. Saadud informatsioon on oluline, et mõista epigeneetika mehhanisme, millest on siiani äärmiselt vähe teda, ning et lihtsustada geeniregulatsiooni mõjutavate vähivastaste ravimite väljatöötamist.
In eukaryotic cells, DNA is spooled around histone proteins forming packed units called nucleosomes, which in turn gather into higher order structures of chromatin. Such DNA packing directly affects gene expression which is essential for normal cellular function. Conversely, misregulation is associated with numerous pathologies, notably cancer. The structural state of chromatin is determined by various modifications to histones, performed by histone modification enzymes. This project investigates how these multi-protein complex enzymes recognize and bind their native substrate, the nucleosome. Macromolecular crystallography and cryo-electron microscopy will be employed to determine the atomic structures of these enzyme/nucleosome complexes. Such information is crucial to understand epigenetic mechanisms, which we are just starting to unravel, and to facilitate the research of anti-cancer drugs that aim to correct distorted gene regulation.